Régulation de l’hélicase Prp43p par ses co-facteurs à domaine G patch Gno1p/PINX1 et Pfa1p

Intervenants

  • Yves Henry
  • Anthony Henras
  • Carine Dominique
  • Sevan Arabaciyan
  • Mariam Jaafar
  • Ali Khreiss
  • Hala Ajjour

Les ARN hélicases sont des acteurs majeurs de la synthèse des ribosomes mais leurs substrats moléculaires restent mal définis. Nous avons précédemment montré que l’ARN hélicase Prp43p joue des rôles cruciaux lors de la synthèse des deux sous unités ribosomiques. Nous avons identifié deux co-facteurs de Prp43p, Pfa1p et Gno1p (PINX1 chez l’homme), qui contiennent un domaine dit « G patch », caractérisé par la présence de résidus glycine conservés. Pfa1p et l’orthologue humain de Gno1p, PINX1, se fixent directement à Prp43p et stimulent ses activités ATPase et hélicase in vitro. Nous étudions précisément quand et comment les complexes Prp43p/Pfa1p et Prp43p/Gno1p interviennent-ils lors de la maturation des particules pré-ribosomiques et comment les protéines à domaine G patch interagissent-elles avec Prp43p et stimulent-elles ses activités ATPase et hélicase.

Université Paul Sabatier
118 Route de Narbonne

31062 TOULOUSE Cedex
France

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